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Farmácia-Bioquímica

Faça uma analogia entre as figuras abaixo no que diz respeito a catálise enzimatica. Explique porque análogos do estado de transiçao ser excelentes inibidores de enzimas.

https://drive.google.com/file/d/1SNpvazCKWbWSzIw7kUomAvhQGERFSsag/view?usp=drivesdk

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Lucas perguntou há 6 meses

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Professor Mateus H.
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Respondeu há 5 meses
A analogia aqui pode seria enzima como uma chave que desbloqueia a porta para a reação química. A chave (enzima) se encaixa em uma fechadura específica (substrato), diminuindo a resistência para girar a chave (diminuindo a energia de ativação). O estado de transição seria o ponto em que a chave está prestes a girar completamente, permitindo a conversão dos reagentes em produtos. Análogos do estado de transição, por sua vez, seriam como chaves falsas que se assemelham muito à chave real, mas não conseguem girar completamente a fechadura. Esses análogos podem ser excelentes inibidores de enzimas porque competem com o substrato para se ligar à enzima, bloqueando assim o acesso ao estado de transição e inibindo a reação catalítica. Portanto, a eficácia dos análogos do estado de transição como inibidores de enzimas reside na capacidade desses compostos de imitar o estado energético crítico da reação, competindo com o substrato pela ligação à enzima e, assim, bloqueando a progressão da reação catalisada.

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Professora Jamile L.
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Respondeu há 1 semana
Olá! Vi sua dúvida e consigo te ajudar. Me chamo Jamile, sou farmacêutica bioquímica pela Universidade Federal da Bahia e pós graduada em hematologia clínica. Atualmente sou docente e preceptora de estágio em análises clínicas na mesma instituição. Caso tenha interesse em prosseguirmos com as aulas, realizações de tarefas e valores, pode me chamar! Aguardo o seu retorno é obrigada ?? Meus Contatos: 77988147609 jamile1599@outlook.com

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